Thématique(s) : Énergie
Directeur(s) / Chef(s) : Marie-Noëlle ROSSO
Adresse : Polytech, 163 Avenue de Luminy, case 925 Entrée B 13009 Marseille
Site internet : https://www6.paca.inrae.fr/umrbcf/Recherche
Pôle / Axe #1 : N/A
Equipe de recherche :
Thème 1: Comment les champignons s’adaptent-ils et répondent-ils aux substrats lignocellulosiques
Expertises :
Évaluation de la diversité des systèmes enzymatiques utilisés par les champignons pour la déstructuration et la dégradation de la paroi végétale;
Identifier les jeux d’enzymes produits par les champignons en réponse à des biomasses végétales de compositions chimiques variées;
Étude l’évolution des systèmes dans le temps au cours de la transformation de la biomasse;
Identifier les gènes co-régulés qui codent pour des enzymes agissant potentiellement en synergie;
Étude comportement des champignons sous des conditions précises;
Ressources :
Base de données FOLy (Fungal Oxidative Lignin enzymes) dédiée à l’annotation des enzymes ligninolytiques;
Conservation par lyophilisation, dans l’azote liquide et conservation à -80°C;
Criblage haut débit:Automates de criblage haut débit GENESIS TECAN EVO 2000 et STAR Hamilton;
Identification, caractérisation et typage moléculaire:Électrophorèse en champs pulsés (PFGE),CHEF-DR III Bio-Rad, Incubateur Bioscreen;
Mesure de la quantité en ADN : Cytomètre en flux CyFlow SL Partec;
Micromanipulation: Microscope de Dissection MSMSystem SERIES 400 Singer
Projets majeurs :
Type(s) de collaboration recherchée(s) :
- CIFRE
- Prestation
- Recherche partenariale
Mots clefs : Prétrataitement biologique,Biodiversité, diversité fongique,Valorisation de déchets ,Champignons Filamenteux , Génomiques , Enzymes , Lignocellulose , Energie Renouvelable ,champignons pathogènes, septoriose, pourriture grise, infectieux,épidémie, modélisation, maladies fongiques
Date de mise à jour :
Pôle / Axe #2 : N/A
Equipe de recherche :
Thème 2: Comment les systèmes fongiques dégradent-ils les polysaccharides récalcitrants ?
Expertises :
Identification des enzymes clés (hydrolases et oxydases) sécrétées par des souches fongiques capables de se développer sur la lignocellulose récalcitrante par des approches de post-génomique comparative;
Élucidation de la fonction biologique des enzymes nouvellement identifiées par la combinaison d’études moléculaires, biochimiques et structurales;
Optimisation de la conversion/modification des polysaccharides pariétaux par l’utilisation de cocktails enzymatiques bio-inspirés pour générer des composés à haute valeur ajoutée;
Ressources :
Plateforme 3PE:
Équipements pour la biologie moléculaire:
1 Thermocycleur – CFX96 (BIO-RAD);
1 Spectrophotomètre – NanoDrop 2000 (Thermo Scientific);
1 Système d’électroporation – Gene Pulser Xcell (BIO-RAD);
Equipements pour la prodcution de proétines recombinantes:
1 Incubateur Microtron (INFORS)
3 Incubateurs (Sartorius)
2 Bioréacteurs 1L (Eppendorf – New Brunswick)
1 Bioréacteur 7L (Eppendorf – New Brunswick)
Equipements pour la purification de protéines recombinantes:
1 Robot Freedom-Evo (TECAN)
1 ÄKTAxpress (GE Healthcare)
1 ÄKTApurifier 100 (GE Healthcare)
Équipements pour les tests d’activités de CAZymes:
1 HPAEC-PAD ICS3000 (Thermo Scientific – DIONEX)
1 HPAEC-PAD ICS6000 (Thermo Scientific – DIONEX)
1 Spectrophotomètre – Multiskan GO (Thermo Scientific)
1 Spectrophotomètre – INFINITE M200 (TECAN)
Fermenteur air-lift de capacité 100L ;
Fermenteur à agitation mécanique de capacité 75L
Projets majeurs :
Type(s) de collaboration recherchée(s) :
- CIFRE
- Prestation
- Recherche partenariale
Mots clefs : Prétrataitement biologique,Biodiversité, diversité fongique,Valorisation de déchets ,Champignons Filamenteux , Génomiques , Enzymes , Lignocellulose , Energie Renouvelable ,champignons pathogènes, septoriose, pourriture grise, modélisation, maladies fongiques,agroalimentaire, purification des protéines recombinantes, Enzymes, biologie moléculaire, production de protéines recombinantes,
Date de mise à jour :
Pôle / Axe #3 : N/A
Equipe de recherche :
Thème 3:Comment les champignons utilisent-ils et modifient-ils les composés phénoliques ?
Expertises :
Production et caractérisation des enzymes ligninolytiques aux propriétés physico-chimiques améliorées compatibles avec les conditions opératoires des procédés industriels (tolérance aux sels, stabilité au pH…);
Identification des zones topologiques clés des sites catalytiques enzymatiques permettant d’orienter des expériences de mutagenèse dirigée pour aboutir à des enzymes améliorées (propriétés catalytiques et physico-chimiques);
Identification des synergies et complémentarités enzymatiques impliquées dans la modification des aromatiques en vue de leur utilisation dans des bio-procédés; (décoloration, fabrication de colles…);
Diversification des champs d’application des enzymes ligninolytiques dans le domaine de la chimie verte;
Ressources :
Plateforme 3PE:
Équipements pour la biologie moléculaire:
1 Thermocycleur – CFX96 (BIO-RAD);
1 Spectrophotomètre – NanoDrop 2000 (Thermo Scientific);
1 Système d’électroporation – Gene Pulser Xcell (BIO-RAD);
Equipements pour la prodcution de proétines recombinantes:
1 Incubateur Microtron (INFORS)
3 Incubateurs (Sartorius)
2 Bioréacteurs 1L (Eppendorf – New Brunswick)
1 Bioréacteur 7L (Eppendorf – New Brunswick)
Équipements pour la purification de protéines recombinantes:
1 Robot Freedom-Evo (TECAN)
1 ÄKTAxpress (GE Healthcare)
1 ÄKTApurifier 100 (GE Healthcare)
Equipements pour les tests d’activités de CAZymes:
1 HPAEC-PAD ICS3000 (Thermo Scientific – DIONEX)
1 HPAEC-PAD ICS6000 (Thermo Scientific – DIONEX)
1 Spectrophotomètre – Multiskan GO (Thermo Scientific)
1 Spectrophotomètre – INFINITE M200 (TECAN)
Projets majeurs :
Type(s) de collaboration recherchée(s) :
- CIFRE
- Prestation
- Recherche partenariale
Mots clefs : Prétrataitement biologique,Biodiversité, diversité fongique,Valorisation de déchets ,Champignons Filamenteux , Génomiques , Enzymes , Lignocellulose , Energie Renouvelable ,champignons pathogènes, septoriose, pourriture grise, modélisation, maladies fongiques,agroalimentaire, purification des protéines recombinantes, Enzymes, biologie moléculaire, production de protéines recombinantes,
Date de mise à jour :